Descoberta enzima que transforma biomassa em bioprodutos

Com informações da Unicamp e Fapesp 

A enzima funciona como uma planta carnívora, dizem os pesquisadores, atuando sobre diversos tipos de substratos vegetais. [Imagem: Mallinson et al. - 10.1038/s41467-018-04878-2]

Conversão de lignina

Uma enzima que transforma biomassa em produtos de alto valor agregado foi identificada por um grupo internacional com participação de pesquisadores da Unicamp.

A enzima, produzida por uma bactéria, atua no processo de conversão da biomassa lignocelulósica - proveniente de fontes renováveis como cana-de-açúcar e milho - em produtos como biomateriais, biocombustíveis ou bioplásticos.

Os pesquisadores brasileiros Rodrigo Leandro Silveira e Munir Salomão Skaf contribuíram com a descoberta trabalhando na área computacional, por meio de simulações que orientaram os experimentos práticos. A mesma equipe contribuiu para outra descoberta recente, uma enzima que devora PET.

Valor agregado

A enzima está relacionada ao metabolismo bacteriano da lignina, polímero que, junto com a celulose e a hemicelulose, confere resistência e defesa às plantas.

A enzima foi batizada de GcoA. Trata-se de uma estrutura minúscula com atributos especiais, que a tornam capaz de atuar em diferentes substratos.

Segundo Rodrigo, embora enzimas da mesma família - conhecidas como citocromos P450 - ocorram comumente na natureza, inclusive no organismo humano, respondendo por boa parte do metabolismo de fármacos no fígado, não se conhecia até o momento um representante envolvido em processos de conversão de lignina.

"A enzima que descobrimos consegue atuar em uma grande variedade de subunidades de lignina", disse Rodrigo. "Nós utilizamos a engenharia metabólica para modificar os genes da bactéria, de modo a canalizar esse processo metabólico para o objetivo que queremos, que é o de gerar produtos de alto valor agregado, como biocombustíveis e biomateriais."

Como uma planta carnívora

As ferramentas computacionais foram usadas para verificar quais são os elementos presentes na enzima que fazem com que a GcoaA seja tão versátil para atuar em diferentes substratos.

"O que vimos foi que ela funciona como uma planta carnívora. Ela se abre para capturar o substrato, depois se fecha e se adapta em torno dele. Além disso, a enzima pode se fechar completa ou parcialmente, dependendo da interação com o substrato, e isso possui consequências diretas no seu desempenho," disse Rodrigo.

O próximo passo da equipe será produzir a enzima devoradora de lignina em maior escala.

"Imaginemos que o nosso objetivo futuro seja produzir biocombustível a partir de biomassa. Para atender à demanda mundial, precisaremos de muitas toneladas de enzima, o que não é um desafio trivial de ser superado," disse Skaf.

Bibliografia:

A promiscuous cytochrome P450 aromatic O-demethylase for lignin bioconversion
Sam J. B. Mallinson, Melodie M. Machovina, Rodrigo L. Silveira, Marc Garcia-Borràs, Nathan Gallup, Christopher W. Johnson, Mark D. Allen, Munir S. Skaf, Michael F. Crowley, Ellen L. Neidle, Kendall N. Houk, Gregg T. Beckham, Jennifer L. DuBois, John E. McGeehan
Nature Communications
Vol.: 9, Article number: 2487
DOI: 10.1038/s41467-018-04878-2